Proteínas atrapadas en micelas

Autores/as

  • Georgina Garza-Ramos Laboratorio de Fisicoquímica e Ingeniería de Proteínas, Facultad de Química, UNAM

Palabras clave:

micelas, agua, Proteínas motoras, aminoácidos

Resumen

Los fosfolípidos y los detergentes anfifílicos son moléculas formadas por una cabeza polar unida a una larga cola hidrofóbica. Al dispersarlos en un disolvente orgánico, insoluble en agua, forman agregados esféricos llamados micelas invertidas. El centro acuoso de una micela invertida puede albergar una gran variedad de solutos que incluye macromoléculas como las proteínas. El contenido de agua en la micela se puede modificar, así como, por consiguiente, la cantidad de agua que rodea a la proteína. Por más de 10 años el Dr. Armando Gómez Puyou, con su grupo de investigación, del cual formé parte, se dedicó a estudiar el efecto del agua en la estabilidad funcional y estructural de varias proteínas. Se utilizó el sistema de micelas invertidas para atrapar a las enzimas en su interior e investigar, en condiciones limitadas de agua, la relación entre la actividad catalítica y la termoestabilidad. Se estudió también el efecto del agua en algunos procesos biológicos fundamentales como la desamidación o modificación química de ciertos aminoácidos y el plegamiento de proteínas.

Biografía del autor/a

Georgina Garza-Ramos, Laboratorio de Fisicoquímica e Ingeniería de Proteínas, Facultad de Química, UNAM

Doctora en Investigación Biomédica Básica (Bioquímica), UNAM.

Citas

FERNÁNDEZ-VELASCO D.A. et al., “Water requirements in monomer folding and dimerization of triosephosphate isomerase in reverse micelles. Intrinsic fluorescence of conformers related to reactivation”, Biochemistry, 1995, 34, 361-369.

GARZA-RAMOS, G., Darszon, A., Tuena de Gómez-Puyou, M. and Gómez-Puyou, A. “Catalysis and thermostability of mitochondrial F1-ATPase in toluene-phospholipid-low-water systems”, Biochemistry, 1989, 28:3177-3182.

GARZA-RAMOS, G., Tuena de Gómez-Puyou, M., Gómez-Puyou, A. and Gracy, R. W. Deamidation of triosephosphate isomerase in reverse micelles: effect of water on catalysis and molecular wear and tear. Eur. J. Biochem 208, 389-395, 1992.

GARZA-RAMOS, G et al. “Dimerization and reactivation of triosephosphate isomerase in reverse micelles”, Biochemistry, 1994, 33, 6960-6965.

GRACIA, J. “¿Qué es la espuma?”, Revista Digital Universitaria. 2014, Vol. 15, No. 5.

LEO, G., et al. “Deamidation at asparagine and glutamine as a major modification upon deterioration/aging of proteinaceous binders in mural paintings”, Anal. Chem. 2011, 83:2056-2064.

REGLA, I., Vázquez Velez, E., Cuervo Amaya, D. H., Neri, A. C. “La química del jabón y algunas aplicaciones”, Revista Digital Universitaria. 2014, Vol. 15, No. 5.

SUN, A.-Q., Yüksel, K. Ü. and Gracy, R. W. “Interactions between the catalytic centers and subunit interface of triosephosphate isomerase probed by refolding, active-site modification, and subunit Exchange”, J. Biol. Chem. 1992, 267:20168-20174.

Publicado

15-03-2017